Çerxa Krebs

Çerxa Krebs (bi îngilîzî: Krebs cycle ) rêze karlêkên kîmyaya zîndeyî ye ko bi oksandina asetîl CoA ya ji karbohîdratan, asîdên çewrî an jî ji asîdên amînî çêbûyî, enerjiya nav xurekan de embarkirî tê berdan.

Peyvnasî

Çerxa Krebs beşek ji karlêkên bahenaseya xaneyî ye. Ji ber ko berhema karlêka yekem sîtrat e, ev çerx wekî Çerxa asîda sîtrî (bi îngilîzî: citric acid cycle (CAC) ) jî tê navkirin. Her wisa navek din a çerxê jî Çerxa asîda trîkarboksîlî (bi îngilîzî: tricarboxylic acid (TCA) ye.^[1]

Taybetmendiyên Krebsê

Piştî glîkolîze, pîruvat berî ko tevlê karlêkên çerxa Krebs bibe, karbonek xwe bi şêweyê karbona dîoksîd winda dike û kin dibe. Pêkhateya nû ya ji du karbonî wekî koma asetîl tê navkirin. Koenzîm A (CoA) bi koma asetîl ve tê girêdan û Asetîl CoA peyda dibe. Çerxa Krebs bi tevlêbûna Asetîl CoA dest pê dike.^[2]

Asetîl CoA ne tenê molekulên ji hilweşîna karbohîdratan, lê yên ji helweşîna çewrî û proteînan jî diguhazîne çerxa Krebs.^[3]

Asetîl CoA gelek enerjî lixwe digire. Ji bo ko enerjiya nav Asetîl CoA were berdan, divê ev molekul bi tevahî were oksandin bo karbona dîoksîdê. Lê di kîmyaya zîndeyî de rasterast oksandina asetatê (an jî asetîl CoA) bo CO₂ ne gengaz e.

Heke di asetîl CoA de dekarboksîlasyon rû bida, dibe ko ji vê molekula dukarbonî, molekulek CO₂ û molekulek CH₄ (metan) peyda biba. Metan di warê kîmyeyî de molekulek xweragir (bi înglîzî: stable) e, ji bilî hin bakteriyan, di xaneyên tu zîndewerek de ji bo oksandina metanê enzîm an jî kofaktor tune. Ango enerjiya nav metanê ji bo çêkirina ATP nayê bikaranîn.^[4] Loma ji bo oksandina, asetîl CoA û hilweşandina wê bo 2 molekulên CO₂ yê, divê koma metîl a asetîl CoA-yê bi molekulek din ve were girêdan. Ev pirsgirêk bi gava yekem a çerxa Krebs ve tê çareserkirin. Asetîl CoA bi ogzaloasetat ve yek dibe û sîtrata şeşkarbonî peyda dibe. Koma metîl a asetîl CoA, di nav sîtratê de tê guhertin bo metîlen. Sîtrat sê komên karboksîlê lixwe digire loma, wekî asîda trîkarboksîlî (bi înglîzî: tricarboxylic acid) jî tê navkirin. Sîtrat bi çerxa Krebs gav bi gav, bi oksandinên li pêy hev, du CO₂ ber dide.^[4]

Herwekî ji navê wê jî diyar e, karlêkên çerxa Krebs bi awayekî çerx rû didin. Bûyerên rêzekarlêk ên ko her yek ji aliyê enzîmek taybet ve tê hankirin, molekula çarkarbonî diguherînin bo molekulên şeşkarbonî û pênckarbonî, li dawiya karlêkê de dîsa molekula çarkarbonî peyda dibe.^[2]

Çerxa Krebs ji bo oksandina karbohîdrat, çewrî û proteînan, rêçeya dawî ye. Xurek bi heriskirin û glîkolîzê tên hilweşandin û guhertin heta pêkhateya dukarbonî ya bi navê asetîl CoA.

Di her dorek çerxa Krebs de, asetîl CoA û ogzaloasetat bi karlêka kîmyayî bi hev re tên girêdan û sîtrata şeşkarbonî peyda dibe. Bi rêzekarlêkên dehîdrojenasyon û dekarboksîlasyonan, sîtrat tê piçûktirîn. Bi kêmkirina koenzîman (NAD⁺ û FAD) û berdana 2 CO₂, û çêbûna 1 GTP (an jî ATP) ogzaloasetat cardin peyda dibe û çerxa Krebs ji nû ve dest pê dike.^[5]

Bi çerxa Krebs, oksandina xurekên karbohîdradî, proteînî an jî yên ji çewrî bi dawî dibe, li dewsa van xurekên endamî, karbona dîoksîd, ATP, NADH û FADH2 peyda dibin.^[2]

Erkê çerxa krebs, ji xurekên karbonî bi şeweyê NADH û FADH2 ve derxistina elektronên bi enerjiya bilind e.^[3]

Ji bo dabînkirina enerjiya xaneyê, desteka herî girîng a çerxa Krebs, berdana hîdrojenan e. Hîdrojenên ji NADH û FADH2 bi şêweyê proton û elektron tên berdan, di sîstema zincîra guhaztina elektronan de ji bo çêkirina ATP tên bikaranîn.^[6]

Gavên çerxa Krebs

Dorek çerxa Krebs ji 8 karlêkên lidûhev pêk tê û karlêk herî kêm ji aliyê 8 enzîmên taybet ve tên hankirin.^[7]

Di xaneyên navikrasteqîn de enzîmên çerxa Krebs di beşa matrîks a mîtokondriyê de bi awayekî serbest an jî bi rûyê navî yê parzûna navî ya mîtokonriyê de girêdayî cih digirin.^[8]

Karlêka 1: Xestîbûn (bi îngilîzî: condensation)

Ev karlêk ji aliyê enzîma sîtrat sentaz ve tê hankirin. Di vê karlêkê de karbona metîlê ya koma asetîl bi koma karbonîl a karbona duyem a ogzaletê ve tê girêdan.^[4]Bi yekbûna Asetîl CoA ya dukarbonî û ogzaloasetata çarkarbonî, sîtrata şeşkarbonî peyda dibe. Ev karlêk, ne karlêkek pêçewane ye û bi vê karlêkê koma asetîl tevlê çerxa Krebs dibe.

Heke di xaneyê de xestiya ATP zêde be, rê li ber karlêkê tê girtin. Heke xestiya ATP kêm be, vê gavê ev karlêk tê hankirin. Gava di xaneyê de bi têra xwe ATP hat berhemkirin, çerxa Krebs tê rawstandin û asetîl CoA ji bo çêkirina çewrî tê bikaranîn.^[9] Bi eslê xwe sîtrat û asîda sîtrî heman molekul in, lê sîtrat bi şêweyê iyon e, H⁺ ên wê kêm in.^[7]

Karlêka 2: Îzomerîzasyon (bi îngilîzî: isomerization)

Berê ko karlêkên oksandinê dest pê bikin, divê di sîtratê de koma hîdroksîlê ji nû ve were bicihkirin. Dubarecihbûn bi du gavan rû dide. Di gava yekem de ji karbonek sîtratê molekulek av tê dûrxistin, paşê wekî gava duyem, av li karbonek din a sîtratê ve tê zêdekirin. Bi vî awayê hîdrojen (H) û koma hîdroksîl (OH) cih diguherînin. Molekula nû îzomerek sîtratê ye û wekî îzosîtrat tê navkirin.

Karlêka 3: Oksandina yekem (bi îngilîzî: the first oxidation)

Îzosîtrat cotek elektron berdide û tê oksandin. Elekron ji bo kêmkirina NAD⁺ bo NADH-yê tên bikaranîn. Piştî oksandinê, bi dekarboksîlasyonê, ji karbona navîn koma karboksîl diqete û wekî karbona dîoksîd tê dûrxistin. Bi vî awayê molekulek pênckarbonî ya bi navê alfa ketogluterat (bi îngilîzî: α-ketoglutarate) çêdibe.

Karlêka 4: Oksandina duyem (bi îngilîzî: the second oxidation)

Alfa ketogluterat ji aliyê kompleksek fireenzîm a mîna enzîma pîruvat dehîdrojenaz ve tê dekerboksîlekirin. Piştî ji alfa ketogluteratê dûrxistina molekulek CO₂ , molekula nû wekî koma suksînl tê navkirin.

Koma suksînîl tevlê koenzîm A dibe û suksînîl CoA peyda dibe. Di vê demê de du elektron tên berdan û ji bo kêmkirina molekulek din a NAD⁺ bo NADH-yê tên bikaranîn.

Karlêka 5: Fosforîlasyona di asta substradê (bi îngilîzî: substrate level phosphorylation)

Bendê navbera koma suksînîl a çarkarbonî û CoA, bendêk bi enerjiya bilind e. Ev bend bi hankirina enzîma suksînîl koenzîm A sentetaz (bi înglîzî: succinyl coenzyme A synthetase) ve tê qetandin. Enerjiya tê berdan, bo fosforîkirina guanozîna dîfosfat tê xerckirin û guanozîna trîfosfat çêdibe. Guanozîna trîfosfat (GTP) fosfatek xwe diguhazîne ADP-yê bo çêkirina ATP. Bi vî awayê di fosforîlasyona asta substradê de ATP tê çêkirin. Molekula çarkarbonî ya mayî wekî suksînat tê navkirin.

Karlêka 6: Oksandina sêyem (bi îngilîzî: the third oxidation)

Suksînat bi navbeynkariya enzîma suksînat dehîdrojenaz a li ser parzûna navî ya mîtokondriyê ve tê oksandin. Enerjiya tê berdan ji bo kêmkirina NAD⁺ bo NADH-ê têr nake. Di vê qonaxê de wergira elektron koenzîma FAD e. Bi wergirtina elektronan, FAD tê kêmkirin bo FADH2-yê û suksînat jî diguhere bo fumeratê. FAD bi enzîma xwe ya nav parzûna navî de girêdeyî ye, loma nikare di nav mîtokondriyê de cih biguherîne, tenê li vir tê kêmkirin. FADH2 tenê dikare elektronên xwe di zîncîra guhaztina elekronan de berde.

Karlêka 7: Tevlêbûna avê (bi îngilîzî: hydration)

Molekulek avê tevlê fumeratê dibe, bi girêdana avê, fumerat diguhere bo malat.

Karlêka 8: Nûbûna (dubare çêbûn) ogzaloasetat (bi îngilîzî: regeneration of oxaloacetate)

Malat jî tê oksandin û du elektron ber dide. Elektron jî NAD⁺-ê kêm dikin bo NADH-yê. Malata oksandî jî diguhere bo ogzaloasetat a çarkarbonî. Bi vî awayê çerxa Krebs ji nûve dest pê dike.^[9]^[7]

Hin taybetmendiyên çerxa Krebs

1. Koma asetîl a di rêçeya çerxî de tê oksandin, ne tenê ji pîruvatê, lê ji asîdên çewrî û asîdên amînî jî çêdibe.

2. Karlêka safî ya çerxa asîda sîtrî wekî ya lê jêr e.^[3]

3 NAD ⁺ + FAD + GDP + P_i + asetîl CoA + 2 H₂O → 3 NADH + FADH2 + GTP + CoA + 2 CO₂ +2 H⁺

Ogzaloasetat (asîda ogzaloasetî) a di qonaxa yekem a çerxa Krebs de tê bikaranîn, di qonaxa dawîn a çerxê de dubare tê çêkirin.

3. Di xaneyên navikrasteqînan (êkaryot) de enzîmên çerxa Krebs di hundirê mîtokondriyê de cih digirin, loma NAD ⁺, GDP, FAD jî tê de, divê hemû substrad di mîtokondiyê de werin çêkirin an jî ji sîtoplazmayê werin guhaztin. Bi heman awayê, divê hemû berhemên çerxa Krebs di nav mîtokondriyê de werin xerckirin an jî werin guhaztin bo sîtoplazmayê.

4. Atomên karbonê yên 2 molekulên CO₂ yên di dorek çerxê de tên hilberîn, dibe ko atomên herdu karbonên koma asetîlê nebin.^[10] Dibe ko atomên karbonên asetîlê rêzeya karlêkên çerxê de tevlê molekulên din dibe.

5. Di rêzekarlêkên çerxa Krebs de molekulên navbeyn ji bo hilberîna madeyên din tên bikaranîn. Wekî mînak, ogzaloasetat ji bo berhemkirina glukozê pêşengî dike. Herwisa ji bo çêkirina asîdên amînî, α-ketogluterat û ogzaloasetat tên bikaranîn.

6. Dema oksandina koma asetîlê bo 2 CO₂ , pêdivî bi guhaztina 4 cotên elektronan heye. Elektron ji hîdrojenan belav dibe, loma bi eslê xwe 4 cot hîdrojen elektron diguhezînin.^[11] Ji bo kêmkirina 3 NAD⁺ bo 3 NADH-ê pêdivî bi 3 cot elektronan heye. Herwisa ji bo kêmkirina FAD bo FADH₂-yê jî cotek elektron tên bikaranîn. Piraniya enerjiya serbest a oksandina koma asetîlê di van koenzîman de (NADH,FADH2) tê parasin. Hinek enerjî jî di çêbûna GTP (an jî ATP) de tê xerckirin.

7. Di çerxa Krebs de ATP bi fosforîlasyona di asta substradê tê çêkirin.

8 Du molekulên avê tên xercirin (tevlê karlêkê dibin). A yekem di çêkirina sîtratê ji hîdrolîza sîtrîl CoA, ava duyem jî bo hîdrasyona fumeratê tê xerckirin.^[3]

9. Oksîjen tevlê karlêkên çerxa Krebs nabe. Lê elektronên NADH û FADH2 ji aliyê oksîjenê ve tên wergirtin û bi vî awayê di mîtokondiyê de ji nû ve NAD⁺ û FAD tên çêkirin ko karlêkên çerxê bidome. Loma çerxa Krebs tenê di hebûna oksîjenê de didome.^[3]

Ji her dorek çerxa Krebs 12 ATP tê çêkirin

Ji ber oksandinên ji aliyê enzîmên dehîdrojenaz ve tên hankirin, di çerxek Krebs de, ji molekulek asetîl CoA-yê 3 NADH û 1 FADH2 ên hatine kêmkirin tên berhemkirin.

NADH û FADH2 tên guhztin bo sîstema zîncîra guhaztina elektronan. Li wir dubareoksandin rû dide. Bi oksandina her NADH-ek 3 ATP, ango bi tevahî 9 ATP ji NADH-an tê bidestxistin. FADH2 bi oksandinê, enerjiya ji bo çêkirina 2 ATP-yê berdide. Di çerxa Krebs de bi hankirina suksînîl CoA sentaz, bi fosforilasyona di asta substradê de 1 ATP (an jî GTP) tê berhemkirin.^[8]

Bandora vîtamînan di çerxa Krebs de

Ji koma vîtamînên B-yê, 4 vîtamîn girîng in bo berdewamiya çerxa Krebs.^[8] Di kêmasiya van vîtamînan de bidestxistina enerjiya ATP-yê têk diçe.

1. Tîamîn (Vîtamîna B1)

Ji bo karlêkên dekarboksîlasyonê, wekî tîamîn dîfosfat û bi şeweyê koenzîm, di α-ketogluterat dehîdrojenaz de cih digire.

2. Rîboflavîn (Vîtamîna B2)

Ev vîtamîn bi şêweyê flavîn adenîn dinukleotîd (FAD) û bi şêweyê kofaktor di kompleksa α-ketogluterat dehîdrojenaz û suksînat dehîdrojenaz de tevlê çerxê dibe.

3. Nîasîn (Vîtamîna B3)

Bi şêweyê nîkotînamîd adenîn dînukleotîd (NAD) kar dike. Herwisa ji bo sê enzîmên dehîdrojenaz; îzosîtrat dehîdrojenaz, α-ketogluterat dehîdrojenaz û malat dehîdrojenaz wekî koenzîm kar dike.

4. Asîda pantotenî (Vîtamîna B5)

Beşek CoA ye. Wekî kofaktor bi asetîl CoA û suksînîl CoA yên çalak ve girêdayî ye

Sir Hans Adolf Krebs

Hans Krebs (1900-1981) yek kîmyagerên cihû yên almanî bû. Xebatên Krebs bi taybetî li ser kîmyaya zîndeyî (bi îngilîzî: biochemistry) bû.

Krebs heta sala 1933yê li Almanyayê xebatên xwe domand lê ji ber zexta naziyan a li ser cihûyan, di sala 1933yê de neçar ma ko koça înglîstanê bike. Di xebatên xwe yê li înglîstanê de, Krebs di sala 1937ê de hebûna çerxa asîda sîtrî ya ko bi yekbûna asetat û ogzalatê dest pê dike nîşan kir.^[12]

Hans Krebs ji bo xebatên derbarê çerxa asîda sîtrî de, di sala 1953yê li gel kîmyager Fritz Albert Lipmann bi xelata Nobelê ya di warê fîzyolojî an jî bijîşkî de hat xelatkirin.^[13]

Girêdanên derve

Ferhenga Biyolojiyê

Çavkanî

^ Fundamentals of Biochemistry L I F E AT TH E M O L E C U L A R L E V E L. : Voet D.,Voet G.,Pratt C. • John Wiley & Sons, Inc. ISBN-13: 978-0470-54784-7
^ ^a ^b ^c Johnson, L. G. (1987). Biology. Dubuque, Iowa: Wm. C. Brown.
^ ^a ^b ^c ^d ^e Tymoczko, J.L., Berg, J.M. and Lubert Stryer (2015) Biochemistry, a short course. New York: W.H. Freeman & Company, A Macmillan Education Imprint.
^ ^a ^b ^c David L. NelsonMichael M. Cox(2013). Lehninger Principles of Biochemistry. : W. H. FREEMAN AND COMPANY • New York ISBN-13: 978-1-4641-0962-1
^ Berk, A., Kaiser, C. A., Lodish, H., Amon, A., Ploegh, H., Bretscher, A., & Krieger, M. (2005). Molecular Cell Biology (5th ed.). CA.
^ Jones, M., Fosbery, R., Gregory, J., & Taylor, D. (2014). Cambridge International AS and A Level Biology Coursebook with CD-ROM (4th ed.). Cambridge, MA: Cambridge University Press
^ ^a ^b ^c Reece, Jane B. Campbell Biology : Jane B. Reece ... [et Al.]. 9th ed., Boston, Ma, Benjamin Cummings, 2011.
^ ^a ^b ^c Murray, G., Murray, J., Granner, & MAYES. (2003). Harper's Biochemistry Illustrated (26th ed.). McGraw-Hill.
^ ^a ^b Losos, J., Mason, K., Johnson,G., Raven, P., & Singer, S. (2016). Biology (11th ed.). New York, NY: McGraw-Hill Education.
^ Rye, C., Wise, R., Jurukovski, V., Desaix, J., Choi, J., & Avissar, Y. (2017).Biology. Houston, Texas : OpenStax College, Rice University,
^ Schraer D.W, Stoltze H.J,(1995). Biology (6th ed.). USA: prentice Hall, ISBN 0-13-806630-2.
^ Britannica, The Editors of Encyclopaedia. "Sir Hans Adolf Krebs". Encyclopedia Britannica, 20 Mar. 2024, [1]. Accessed 9 May 2024.
^ The Nobel prize. [2]

[Fundamentals_of_Biochemistry-1] Fundamentals of Biochemistry L I F E AT TH E M O L E C U L A R L E V E L. : Voet D.,Voet G.,Pratt C. • John Wiley & Sons, Inc. ISBN-13: 978-0470-54784-7

[leland-2] Johnson, L. G. (1987). Biology. Dubuque, Iowa: Wm. C. Brown.

[Biochemistry_-A_Short_Course-3] Tymoczko, J.L., Berg, J.M. and Lubert Stryer (2015) Biochemistry, a short course. New York: W.H. Freeman & Company, A Macmillan Education Imprint.

[Lehninger_Principles_of_Biochemistry-4] David L. NelsonMichael M. Cox(2013). Lehninger Principles of Biochemistry. : W. H. FREEMAN AND COMPANY • New York ISBN-13: 978-1-4641-0962-1

[Molecular_Cell_Biology-5] Berk, A., Kaiser, C. A., Lodish, H., Amon, A., Ploegh, H., Bretscher, A., & Krieger, M. (2005). Molecular Cell Biology (5th ed.). CA.

[Cambridge_International_AS_and_A_Level_Biology-6] Jones, M., Fosbery, R., Gregory, J., & Taylor, D. (2014). Cambridge International AS and A Level Biology Coursebook with CD-ROM (4th ed.). Cambridge, MA: Cambridge University Press

[Campbell-7] Reece, Jane B. Campbell Biology : Jane B. Reece ... [et Al.]. 9th ed., Boston, Ma, Benjamin Cummings, 2011.

[Illustrated_Biochemistry.-8] Murray, G., Murray, J., Granner, & MAYES. (2003). Harper's Biochemistry Illustrated (26th ed.). McGraw-Hill.

[McGraw-Hill-9] Losos, J., Mason, K., Johnson,G., Raven, P., & Singer, S. (2016). Biology (11th ed.). New York, NY: McGraw-Hill Education.

[OpenStax,_Biology-10] Rye, C., Wise, R., Jurukovski, V., Desaix, J., Choi, J., & Avissar, Y. (2017).Biology. Houston, Texas : OpenStax College, Rice University,

[BIOLOGY_(the_study_of_life)-11] Schraer D.W, Stoltze H.J,(1995). Biology (6th ed.). USA: prentice Hall, ISBN 0-13-806630-2.

[12] Britannica, The Editors of Encyclopaedia. "Sir Hans Adolf Krebs". Encyclopedia Britannica, 20 Mar. 2024, [1]. Accessed 9 May 2024.

[13] The Nobel prize. [2]

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]