Wergeran (biyolojî)

Ji Wîkîpediya, ensîklopediya azad.
Bi wergeranê, asîdên amînî di rîbozomê de, li gor zanyariyên bomaweyî yên ADN-yê ko bi qonaxa libergirtinê bi şêweyên rêzeya kodonan derbasî ARN-peyamberê bibûn, bi rêzeyek taybet bi hev re tên girêdan û polîpeptîdek peyda dibe.

Pêvajoya çêkirina proteînan a bi xwendina zanyariyên bomaweyî yên di zincîra ARN-peyamber de bi şeweyî kodon şîfrekirî, wekî wergeran (bi înglîzî: translation) tê navkirin.[1]

2 ji 3 beşên madeyên endamî yên xaneyê ji proteînan pêk te. Ji bo çêkirina proteînan xane gelek enerjî û madeyên xav xerc dike. Dema di xaneyê de bi têra xwe xurek an jî enerjî tune be, xane nikare çêkirina proteînan di asta asayî de bidomîne.[2]

Taybetiyên bingehîn ên wergeranê[biguhêre | çavkaniyê biguhêre]

Piştî libergirtinê, zanyariyên li ARN-peyamber a ji ADN-yê hatiye kopîkirin, ji bo avakirina rêzeyek taybet a firêpeptîd (bi înglîzî: polypeptide) tê bikaranîn. Ji bo wergeranê, ARN-peyamber wekî qalib kar dike. Wergeran di rîbozoman de rû dide.[1]

Bi wergeranê, asîdên amînî di rîbozomê de, li gor zanyariyên bomaweyî yên ADN-yê ko bi qonaxa libergirtinê bi şêweyên rêzeya kodonan derbasî ARN-peyamberê bibûn, bi rêzeyek taybet bi hev re tên girêdan û polîpeptîdek peyda dibe. Çêbûna bendên peptîdî yên navbera asîdên amînî yên polîpeptîdê ji aliyê ARN-rîbozomî ve tê hankirin.[3] Asîdên amînî yên bo çêkirina poroteînek nû ji sîtoplazmaya xaneyê tê bi destxistin.

Dema wergeranê, bazên (nukleotîd) ARN-peyamberê sisê bi sisê tên xwendin. Li zincîra ARN-peyamber de rêzeya sê nukleotîdên li dû hev, wekî kodon tê navkirin. Kodon asîdek amînî destnîşan dike, ango kodon ji bo asîda amînî şîfre ye.[4] Wekî mînak kodona ji bo asîda amînî ya fenîlalanîn, 5'-UUC-3' ye.

Sedema ko kodon ne yek an jî du, lê ji sê bazan pêk tê, bi matemetîkê hê baştir tê şîrovekirin. Çar cor baz (A,U,G,C) di pêkhateya ARN-peyamberê de cih digirin. Di xaneyê de herî kêm 20 cor asîda amînî heye. Ango divê herî kêm 20 cor şîfre hebe ko her asîdek amînî were şîfrekirin. Heke ji bo şîfrekirina asîdek amînî yek nukleotîdek (baz) bihata bikaranîn wê gavê (41) tenê 4 şîfre peyda dibû û 16 asîdên amînî nedihatin şîfrekirin (A= sîda amînî ya yekem, U= aa ya duyem, G= aa ya sêyem û C= aa ya çarem).

Heke du baz ji bo şîfrekirinê bihatina bikaranîn, (42) wê gavê 16 şîfre dihat bidestxistin, lê şîfrekirina çar asîdên amînî rû nedida. (AA= asîda amînî ya yekem, AU= aa ya duyem, AC= aa ya sêyem, AG= aa ya çarem, UU= aa ya pêncem, UA aa ya şeşem......)

Heke ji bo şîfrekirinê 3 cor baz werin bikaranîn (43), vê gavê 64 şîfre tên bidestxistin. Ev hêjmar jî ji bo 20 corên asîda amînî têr e.[5]

Li ser zincîra ARN-peyamberê de; rêzeya kodonên ji bo destnîşankirina asîdên amînî, kodona destpêk û kodona westanê bi tevahî wekî koda bomaweyê (bi inglîzî: genetic code) tê navkirin. Koda bomaweyê ji 64 kodonan pêk tê. 61 kodon pişkdar in ji bo diyarkirina asîdên amînî. 3 kodon, kodonê westan (westanekodon) in. Westanekodon kar dikin bo rawestandina kirdarê wergeranê û tu asîdek amînî diyar nakin, loma ji bo kodona westan, dijekodon tune. Kodonek koda bomaweyî jî wekî “kodona destpêk” tê navkirin, kodona destpêk asîda amînî ya metîonîn destnîşan dike.[4]

Kodonek dikare tenê yek cor asîdek amînî diyar bike. Lê du an jî zêdetir cor kodon dikarin bo heman asîda amînî şîfre bidin. Wekî mînak kodona GGU bo asîda amînî ya glîsîn şîfre ye. Lê glîsîn ne tenê ji aliyê kodona GGU ve tê şîfrekirin. Kodonên GGC, GGA û GGG jî şîfre didin glîsînê.[6]

Xaneyên bakteriyan navik lixwe nagirin, ADN û rîbozomên wan di nav sîtoplazmayê de cih digirin, loma hê ko libergirtin bi dawî nebûye, li ARN-peyamberê wergeran jî dest pê dike. Di xaneyên navikrasteqînan de libergirtin di navikê de rû dide, ARN-peyamber derbasî sîtoplazmayê dibe, paşê wergeran dest pê dike.[7]

Di xaneyên navikrasteqîn (êkaryot) de her ARN-peyamberek tenê ji bo çêkirina yek corek proteîn şîfreya zanyariyên bomaweyî lixwe digire. Rîbozom kulavê 5′ nas dike, li ser ARN-peyamberê ber bi serê 3′ cih diguherîne, gava rastê kodona AUG yê tê, wergeran dest pê dike, şîfre ji bo çêkirina proteînek tê bikaranîn. Ango ji bo her corek proteîn, ARN-peyamberek bi genek taybet şîfrekirî tê avakirin.[8]

Piştî gavên libergirtin û wergeranê, molekula ko ji rêzeya asîdên amînî peyda dibe, bi eslê xwe ne proteîn, lê firepeptîd ( polîpeptîd) e. Proteîn dibe ko ji gorana yek an jî zêdetir firepeptîdan pêk were. Hinek proteîn ji du an jî zêdetir firepeptîdên wekhev pêk tê, ango ji bo çêbûna proteînê yek gen şîfre dide ARN-peyamberê.

Hinek proteîn jî ji du an jî zêdetir cor firepeptîdan pêk tên,hejmara cora genên ji bo çêbûna van proteînan kar dikin, bi qasî hejmara coro firepeptîdên wê proteînê ne. Wekî mînak, hemoglobîn proteînek taybet e di xirokên sor ên xaneyên xwînê de. Hemoglobîn ji çar fireptîdan pêk tê (du firepeptîdên α û du firepetîdên β) . Ango ji bo çêbûna proteîna hemoglobînê, pêdivî bi du cor gen û çar firepeptîdan heye.[9]

Di pêvajoya wergeranê de li gel ARN-peyamber, pêdivî bi rîbozom, ARN-guhêzer, asîda amînî, hin hokarên proteînî (hokarên destpêkirinê, hokarên dirêjbûne, hokarên berdanê) û hinek enzîman heye.

Rîbozom[biguhêre | çavkaniyê biguhêre]

Du erkên bingehîn ên rîbozomê heye, vekirina şîfreya ARN-peyambera hatiye kopîkirin û avakirina bendê peptîdî.

Rîbozom ji bo wergera koda bomaweyî û çêkirina firepeptîdê, ARN-peyamber a qalib, ARN-guhêzer, û firepetîda nû tê çêkirin bi hev re digire.

Rîbozom ji proteîn û ARN-rîbozomî pêk tê. Her rîbozomek ji du binebeşan pêk tê, binebeşa gir û binebeşa piçûk. ARN-rîbozomî bi proteînên taybet ve yek dibe û pêkhateya bi navê “rîbonukleoproteîn“ peyda dibe. Herdu binebeşên rîbozomê ji rîbonukleoproteîn pêk tên. Dema çêkirina proteîn dest pê dike, herdu binebeş yek dibin û rîbozom peyda dibe.

Rîbozomên, herwiha binebeşên navikrasteqînan ji yên bakteriyan girtir in. Rîbozomên navikrasteqînan 80S in, ji binebeşên 40S û 60S pêk tên, ên bakteriyan jî 70S in û ji binebeşên 30S û 50S pêk tên.[10] Lê ribozomên hemû zîndeweran ji bo çêkirina proteînan, bi heman awayî kar dikin.[4]Dema çêkirina proteînê de rîbozom, di navbera dijekodona ARN-guhêzer û kodona ARN-peyamber ve hevgirtin û guncanîtiyê hêsantir dike.[11]

Li gel rîbozomên serbest ên di nav sîtoplazmayê, rîbozomên li ser retîkûlûma endoplazmî ya zivir jî dikarin zanyariyên li ser ARN-peyamberê wergerînin û proteîn çêkin. Proteîna nûçêbûyê dibe ko di nav sîtoplazmayê de bimîne û ji bo çalakî an jî pêkhateya xaneyê were bikaranîn. Rîbozomên li ser retîkûlûma endoplazmî, proteînên nûçebûyî dişînin nav retîkûlûma endoplazmî, proteîn li wir li gor erkê xwe tên guhertin.[12]

Şikil û pêkhateya taybet a rîbozomê ji ber erkê wê ye. Du erkên bingehîn ên rîbozomê heye, vekirina şîfreya ARN-peyambera hatiye kopîkirin û avakirina bendê peptîdî.[13]

Vekirina şîfre (deşîfre), li binebeşa piçûk a ribozomê de rû dide. Ji bo avakirina bendên peptîdî, pêdivî bi enzîma peptîdîl tranferaz (bi înglîzî:peptidyl transferase) heye, ev enzîm di binebeşa gir a rîbozomê de cih digire.[14] Ji bo her asîdek amînî enzîmek peptîdîl transferaz heye.

Li ser rîbozomê çar qadên ji bo girêdanê heye. Qadek (cih) ji bo gêrêdana ARN-peyamber, sê qad jî ji bo girêdana ARN-guhêzer e.[4]

ARN-guhêzer a hilgirê asîdek amînî ji sîtoplazmayê tê rîbozomê û bi qada-A (bi înglîzî: A site, aminoacyl site) ve tê girêdan.

Qada-P (bi înglîzî: P site, peptidyl-tRNA site) ARN-guhêzerê bi zincîra firepeptîda tê çêkêrin ve digire.

ARN-guhêzer a asîda amîniya xwe li zincîra firepeptîdê zêdekiriye, ji qada-E (bi înglîzî: E site, exit site) rîbozomê diterikîne.[4]

Di rîbozomek de her carê tenê du ARN-guhêzerên bi asîda amînî barkiri cih digire (di qada- A û di qada-P)[15].

ARN-guhêzer (ARN-g)[biguhêre | çavkaniyê biguhêre]

Kodonên molekula ARN-peyamber ji bo asîdên amînî şîfre ne, lê ARN-peyamber nikare rasterast asîdên amînî yên bi şîfreyê hatiye diyarkirî nas bike û bi wan re girêdan ava bike. Ango ji bo zanyariyên di ARN-peyamberê bo çêkirina proteînan were bikaranîn, pêdivî bi molekulek navbeynkar heye, ev molekul jî ARN-guhêzer e.[16]

Asîdên amînî yên nav sîtoplazmayê, li gor rêzeya şîfreyên ARN-peyamberê, ji aliyê ARN-guhêzer ve ji bo avakirina zincîrek firepeptîd tên guhaztin bo rîbozoman.[1]

Di pêvajoya wergeranê de, xane peyama bomaweyî şîrove dike, û li gor wê firepeptîdek ava dike. Peyama bomaweyî di molekula ARN-peyamber de bi şeweyî rêzeyên kodonan in. ARN-guhêzer jî werger in. Xane di sîtoplazmaya xwe de hertim ji hemû 20 corên asîdên amînî, bi têra xwe embar dike. ARN-guhêzer ji sîtoplazmaya xaneyê, asîdek amînî hildigire û diguhazîne ribozomê. Rîbozom asîdên amînî bi hev re girê dide û rêzeyek taybet a zincîrek firepeptîd peyda dibe.[11]

Molekulên ARN-guhêzer ne yek cor in, her corek ARN-guhêzer kodonek taybet a ARN-peyamberê werdigerîne bo asîdek amînî ya taybet. Gava ARN-guhêzer nêzikê rîbozomê dibe, kotahiya serê 3' yê ARN-guhêzer bi asîdek amînî ya taybet ve girêdayî ye, serê din jî sêyaniya nukleotid ên bi nave dijekodon lixwe digire. Dijekodon temamkerê kodona ARN-peyamber e û li gor koda bomaweyî, her dijekodonek asîdek amînî li firepeptîdê zêde dike an jî wergeranê radiwetstîne.[17] Wekî mînak, kodona UUU ya ARN-peyamber wekî şîfreya bo asîda amînî ya fenîlalanîn tê wergerîn. Ji bo wê kodonê nukleotîdên temamkerên ARN-guhêzer AAA ye, ango dijekodona AAA û kodona UUU temamkerê hevdu ne. ARN-guhêzer a ko dijekodona AAA lixwe digire, di kotahiya serê 3' de asîda amînî ya fenilalanin hildigire.[11]

Çalakkirin û guhaztina asîda amînî[biguhêre | çavkaniyê biguhêre]

Ji bo çêkirina firepeptîdek bi rêzeyek diyarkiri, divê du mercên bingehîn ên kîmyayî werin bicihanîn.[18]

Ji 20 asîdên amînî her yek, bi xerckirina enerjiya ATP, bi ARN-guhêzerek taybet ve bi bendên hevbeş tê girêdan. Ji bo gêrêdanê, enzîma amînoasîl ARN-g sentetaz kar dike.
  1. Ji bo hêsankirina avakirina bendên peptîdî, divê koma karboksîlî ya her asîdek amînî were çalakkirin.
  2. Divê di navbera her asîdek amînî ya nû û zanyariya di ARN-peyamber de şîfrekirî de girêdanek were avakirin.

Di qonaxa destpêka çêkirina proteîn de, bi girêdana asîda amînî ya bi ARN-guhêzer ve ev herdu merc tênin cih.

Girêdana asîda amînî ya rast a bi ARN-guhêzera rast ve gelek girîng e. Ev bûyer ne di rîbozomê de, lê di sîtoplazmayê de rû dide. Ji 20 asîdên amînî her yek, bi xerckirina enerjiya ATP, bi ARN-guhêzerek taybet ve bi bendên hevbeş (kovalendî) tê girêdan. Ji bo gêrêdanê, enzîma amînoasîl ARN-g sentetaz (bi înglîzî: aminoacyl tRNA synthetases) kar dike. ARN-guhêzera bi asîda amînî ve girêdeyî, wekî ARN-guhêzera bargeyî (bi inglîzî: charged tRNA) tê navkirin.[18]

Ji bo girêdana asîdek amînî bi ARN-guhêzer ve, herî kêm corek ji amînoasîl ARN-guhêzer sentetaz kar dike. Ango di xaneyê de ji zêdetirê 20 corên vê enzîmê heye[19]. Hejmara cora enzîma amînoasîl ARN-g sentetaz di hemû corên zîndeweran de ne yek e.[17]

Her yek ji ARN-g sentetaz navê xwe ji asîda amînî ya taybet a bi ARN-guhezerê ve tê girêdan digire. Wekî mînak, alanîl ARN-g sentetaz, asîda amînî ya alanînê nas dike û wê bi yek ji çar ARN-guhêzerên bi dijekodona alanînê (CGA,CGG,CGU,CGC) ve girê dide.[6]

Enzîma amînoasîl ARN-g sentetaz bi çar gavên serekî asîdek amînî bi ARN-guhêzer ve girê dide[biguhêre | çavkaniyê biguhêre]

  1. Asîda amînî ya taybet û ATP (adenozîna sê fosfatî) bi enzîmê ve tên girêdan. Asîda amînî bi ATP-yê ve dikeve reaksiyonê, serê koma karboksîlî ya asîda amînî bi AMP (adenozîna tek fosfatî) ve tê girêdan. Di heman demê de du fosfat bi şêweyî pîrofosfat (bi inglizi: pyrophosphate) tên berdan.[13] Di navbera asîda amînî û AMP-yê de bendên bi enerjiya asta bilind ava dibe.[17]Pêkhateya ji asîda amînî û AMP pêk tê, wekî asîda amînî ya çalakkirî tê navkirin.
  2. Asîda amînî ya çalakbûyî, bi enzîme ve girêdayî dimîne, paşê ARN-guhêzer jî bi enzîmê ve dibeste.
  3. Asîda amînî ji AMP tê cihêkirin û tê guhaztin bo serê 3′ yê ARN-guhêzerê. Bi vî awayî ARN-guhêzera bargeyî peyda dibe û AMP ji enzîmê cihê dibe.[13] Asîda amînî ya bi ARN-guhêzer ve girêdayî hin caran wekî amînoasîl ARN-g (bi înglîzî:aminoacyl–tRNA) jî tê navkirin.[4]
  4. ARN-guhêzera bargeyî (amînoasîl ARN-g) ji enzîmê tê berdan

Wergeran jî wekî mîna libergirtinê ji sê pêngavên sereke pêk tê, destpêkirin, dirêjbûn û dawîbûn.[20] Pêdiviya hersê pêngavan jî bi hokarên proteînî heye. Herwisa di hinek qonaxên destpêkirin û dirêjbûnê de pêdivî bi enerjiyê jî heye. Enerjî ji hilweşîna GTP (guanozîna sêfosfatî) û ATP tê bidestxistin.[11]

Destpêkirin[biguhêre | çavkaniyê biguhêre]

Wergeran jî wekî mîna libergirtinê ji sê pêngavên sereke pêk tê, destpêkirin, dirêjbûn û dawîbûn.

Ji bo qonaxa destpêkirinê, pêdivî bi rîbozom, hokarên destpêkirinê, ARN-peyamber, ARN-g destpêker û enerjiya ji GTP (guanîna sê fosfatî) heye.[21]

Qonaxa destpêkirinê; ARN-peyamber, ARN-guhêzer a hilgirê asîda amînî ya yekem û herdu binebeşên rîbozomê tîne ber hev.[22]

Pêvajoya destpêkirinê cihê kodona rast a wê wergeran dest pê bike diyar dike, bi vî awayî li dawiya wergeranê firepeptîdek bi asîdên amînî yên di rêzeya rast de peyda dibe.[22]

Gava yekem a destpêkirinê de ARN-peyamber li aliyê serê 5' bi binebeşa piçûk a rîbozomê ve girê dibe.[23] Di xaneyên navikrasteqîn de kulavê 5' alîkariya binebeşa piçûk dike ko bi ARN-peyamberê ve were girêdan.

Binebeşa piçûk li ser ARN-peyamberê ber bi serê 3' ve diçe, heta ko rastê kodona AUG were. Ji bo çêkirina proteîn (firepeptîd) AUG kodona destpêk e.[23]

ARN-guhêzerek taybet a destpêker jî bi kodona destpêkê girê dibe. Di xaneyên navikrasteqînan de ARN-guhêzer a destpêker, asîda amînî ya metîonîn hildigire, bi dijekodona xwe ya UAC, bi kodona AUG ya destpêk ve dibeste.

ARN-peyambera bakteriyan kulavê 5' lixwe nagire, lê beşek taybet a bi navê “cihê girêdana rîbozomê” lixwe digire. Cihê girêdana rîbozomê (bi înglîzî: ribosome-binding site ) wekî “rêzeya Shine-Dalgarno” jî tê navkirin. Cihê girêdana rîbozomê 5 - 9 nukleotîdên berê (jorê) kodona AUG de ye .Wekî mînak, li ser ARN-peyamber a bakteriya E. coli de, cihê girêdanê bi rêzeya 5′-AGGAGGU-3′ e. Binebeşa piçûk a rîbozomê li wir girê dibe û bi vî awayî cihê kodona destpêkirinê diyar dibe.[24][25]

Di xaneya bakteriyan de ARN-guhêzera destpêker, corek din a metîonînê hildigire. Ji asîda formîlî, koma formîl bi koma amînî ya metîonîn ve girê dibe û fMet (N-formylmethionine) peyda dibe.[4]Herwisa di xaneyên bakteriyan de sê cor proteînên hokara destpêkirinê (IF1, IF2 û IF3) kar dikin, lê di xaneyên navikrasteqînan de bi qasî 10 corên hokara destpêkirinê heye (eIF2 (3 binebeş), eIF3, eIF4 (4 binebeş), eIF5).[26]

Wekî gava duyem, binebeşa gir a rîbozomê û binebeşa piçûk yek dibin û rîbozoma çalak peyda dibe. ARN-guhêzer a destpêker di qada-P ya rîbozomê de cih dibe.[22]

Dirêjbûn[biguhêre | çavkaniyê biguhêre]

Asîdên amînî li gor şîfreya kodonên ARN-peyamberê, li dû hev rêz dibin û fîrepeptîdek ava dikin.

Di qonaxa dirêjbûnê de asîdên amînî yek bi yek li ser zincîra polîpeptîdê tên zêdekirin. Rêzeya peptîdê ji ji aliyê rêza kodonên ARN-peyamberê ve tê diyarkirin.

Qonaxa dirêjbûnê ji sê gavên serekî pêk tê;[27]

  1. Li qada- A yê de girêdana ARN-guhêzera bargeyî
  2. Avakirina bendê peptîdî
  3. Cihguhertin (bi înglîzî: translocation)

Dijekodona ARN-guhêzerek nû ya bi asîdek amînî barkirî, bi kodona ARN-peyamber ve di qada-A ya rîbozomê de tê girêdan. Ji bo girêdana kodon û dijekodona guncav, proteînên bi navê “hokarên dirêjbûnê” alîkarî dikin.[15] Di xaneya bakteriyan de sê cor hokarên dirêjbûnê heye (EF-Tu, EF-Ts û EF-G).Herwisa xanyên navikrasteqîn jî ji hokarên dirêjbûnê sê cor lixwe digirin(eEF1α, eEF1βγ û eEF2).[28]

Heke dijekodona rast di qada-A de cih bûbe, wê gavê di navbera asîda amînî ya qada-P û ya qada-A de bendê peptîdî ava dibe û dîpeptîdek çêdibe.[23] Dîpeptîd xwe bi ARN-guhêzer a qada-A ve girê dide. Paşê bi alîkariya hokarek dirêjbûnê, rîbozom li ser ARN-peyamberê ber bi serê 3' ve piçek dilive û cihê xwe bi qasê kodonek diguherîne.[27] Ji bo cihguhertînê pêdivî bi hokarek dirêjbûnê û bi enerjiya GTP heye.[29] Bi livîna rîbozomê kodona destpêkê di qada-E de cih dibe û ARN-guhêzer a destpêk, rîbozomê diterikîne. Kodona duyem di qada-P de cih dibe. Qada-A jî ji aliyê kodona sêyem ve tê tijîkirin. Dijekodona ARN-guhêzer a nû ya asîdek amînî hilgirtî, di qada-A ya rîbozomê de bi kodona sêyem a ARN-peyamber ve tê girêdan.[22] Bi vî awayî asîdên amînî yek bi yek li asîda amînî ya destpêk tên zêdekirin.

Di rîbozomê de leza zêdekirina asîdek amînî li ser zincîra firepeptîdê, wekî rêjeya wergeranê (bi înglîzî: translation rate) tê navkirin. Di germahiya 37°C de rêjeya wergerana bakteriyan di çîrkeyek de bi qasî 15 asîdên amînî ye. Di xaneyên navikrasteqîn de leza wergeranê hêdî ye, wekî mînak di xirokên sor ên xaneyên xwînê de rêjeya wergeranê di çîrkeyek de 2 asîdên amînî ye.[30]

Dawîbûn[biguhêre | çavkaniyê biguhêre]

Di qonaxa dirêjbûnê de heke yek ji kodonên UGA, UAG, UAA di qada-A ya rîbozomê de cih bibe, dirêjbûn radiweste. Ji ber ko kodonên UGA, UAG, UAA asîdek amînî diyar nakin, ango ji bo asîdek amînî şîfre lixwe nagirin, êdî asîdek amînî ya nû li firepeptîdê nayê zêdekirin. Ev hersê kodon wekî westanekodon tên navkirin. Kodona westanê ne ji aliyê ARN-guhêzerek lê ji aliyê proteînek a bi navê “hokara berdanê” (bi înglîzî: release factor) ve tê naskirin.[15]

Qonaxa dawîbûnê di bakterî û xaneyên navikrasteqînan de bi heman awayî rû dide. Lê bakterî ji bo nasîna kodona westanê du cor hokarên berdanê (RF1 û RF2) bi kar tînin, xaneyên navikrasteqîn tenê yek hokarek (eRF ) lixwe digire.[31]

Di xaneya bakteriyê de RF1 kodona UAA an UAG nas dike. RF2 jî kodona UUA an UGA nas dike.[15]

Gava hokara berdanê li ser kodona westanê ya li qada -A girê dibe, enzîma peptîdîl transferaz (bi înglîzî: peptidyl transferase) çalak dibe. Peptîdîl transferaz li dewsa asîdek amînî, molekulek avê li peptîdîl-ARN-guhêzerê zêde dike. Ev reaksiyon kotahiya karboksîlî ya firepeptîdê ji ARN-guhêzera di qada-P yê hildiweşîne. Zincîra firepeptîd a nûçêbûyî, ARN-guhêzer û ARN-peyamber rîbozomê diterikînin, herdu binebeşên rîbozomê ji hev cihê dibin.[16][15]

Polîrîbozom[biguhêre | çavkaniyê biguhêre]

Bi gelemberî ne yek lê gelek rîbozom di heman demê de li ser heman ARN-peyamberê de karê wergeranê bi rêve dibin, ev rewş wekî polîrîbozom an jî polîzom tê navkirin.[32] Polîzom li gel xaneyên navikrasteqînan, di xaneya bakterî de jî rû dide.[16]Di wêneyên bi mîkroskoba elektronî ya xaneyan de, li ser ARN-peyambera tê wergerandin de rîbozom bi şeweyî guşî xuya dibin.[33]

Di mîtokondrî û kloroplast de çêkirina proteînan[biguhêre | çavkaniyê biguhêre]

Di xaneyê de ji bilî sîtoplazmayê, endamokên mîtokondrî û kloroplast jî dikarin ji bo xwe hinek proteîn çêbikin.

Kromozom û rîbozomên mîtokondrî û kloroplastan dişibe yên bakteriyan. Loma di van endamokan de pêvajoya çêkirina proteînan dişibe ya naviksereteyiyan (prokaryot). Lê mîtokondrî û kloroplast nikarin hemû proteînan berhem bikin, piraniya proteînên xwe ji sîtoplazmayê werdigirin. Di xaneyên memikdaran de mîtokondrî dikare bi qasî 10 cor proteîn çêbike. Riwek dikarin di kloroplastên xwe de bi qasî 50 cor proteîn çêbikin.[15]

Çavkanî[biguhêre | çavkaniyê biguhêre]

  1. ^ a b c Lawrence, E. (2005). Hendersons dictionary of biology. Harlow: Pearson/Prentice Hall. ISBN 978-0-13-127384-9
  2. ^ Clark, D. P., Pazdernik, N. J., & McGehee, M. R. (2018). Molecular Biology (3rd ed.). London: Academic press,Elsevier.
  3. ^ Starr, C. (2007). Biology:concepts and applications (7th ed.). Boston, MA: Cengage Learning.
  4. ^ a b c d e f g Solomon, E., Martin, C., Martin, D., & Berg, L. (2015).Biology. Stamford: Cengage Learning.
  5. ^ Mader, S., & Windelspecht, M. (2017). Human Biology (15th ed.). New York, NY: McGraw-Hill Education.
  6. ^ a b Brooker, R., Widmaier, E., Graham, L., & Stiling, P. (2017). Biology (4th ed.).
  7. ^ Postlethwait, J. H., & Hopson, J. L. (2006). Modern Biology. NY, United states: Holt Rinehart & Winston.
  8. ^ W T. Godbey, in Biotechnology and its Applications (Second Edition), 2022
  9. ^ Hartl, D. L., & Jones, E. W. (1998). Genetics: Principles and analysis. Sudbury, MA: Jones and Bartlett. ISBN 0-7637-0489-X
  10. ^ David P. Clark, ... Michelle R. McGehee, inMolecular Biology (Third Edition), 2019
  11. ^ a b c d Campbell, N. A., & Reece, J. B. (2008). Biology (8th ed.). San Francisco, CA: Benjamin-Cummings Publishing Company.
  12. ^ Glick, B. R. (2010). Molecular biotechnology: Principles and applications of recombinant DNA (4th ed.). ASM Press.
  13. ^ a b c Losos, J., Mason, K., Johnson,G., Raven, P., & Singer, S. (2016). Biology (11th ed.). New York, NY: McGraw-Hill Education.
  14. ^ Allison, L. (2007). Fundamental Molecular Biology. Blackwell Publishing Limited.
  15. ^ a b c d e f Clark, D. P. (2005). Molecular biology. Elsevier Academic Press.ISBN: 0-12-175551-7
  16. ^ a b c Alberts, B., Johnson, A., Lewis, J., Morgan, D., Raff, M., Roberts, K., & Walter, P. (2014). Molecular Biology of the Cell (6th ed.). NY: Garland Science.
  17. ^ a b c Rye, C., Wise, R., Jurukovski, V., Desaix, J., Choi, J., & Avissar, Y. (2017).Biology. Houston, Texas : OpenStax College, Rice University,
  18. ^ a b David L. NelsonMichael M. Cox(2013). Lehninger Principles of Biochemistry. : W. H. FREEMAN AND COMPANY • New York ISBN-13: 978-1-4641-0962-1
  19. ^ R.W. Alexander, in Encyclopedia of Biological Chemistry (Second Edition), 2013
  20. ^ Starr, C., & McMillan, B. (2010). Human Biology (8th ed.). Pacific Grove, CA: Brooks/Cole Publishing Company.
  21. ^ Parker, N., Schneegurt, M., Tu, A. T., Forster, B. M., & Lister, P. (2016). Microbiology. Houston, Texas: Rice University.
  22. ^ a b c d Simon, E. J., Dickey, J.L., Reece, J. B., & Burton, R. A. (2018).Campbell Essential Biology with Physiology (6th ed.). Newyork, United States: Pearson.
  23. ^ a b c Cullen, K. E. (2009).Encyclopedia of Life Science. Newyork: Facts On File, Inc
  24. ^ Alberts B, Johnson A, Lewis J, et al. Molecular Biology of the Cell. 4th edition. New York: Garland Science; 2002. From RNA to Protein. Available from: [1]
  25. ^ Haruichi Asahara, ... James C. Samuelson, in Methods in Enzymology, 2021
  26. ^ David P. Clark, ... Michelle R. McGehee, inMolecular Biology (Third Edition), 2019
  27. ^ a b Murray, G., Murray, J., Granner, & MAYES. (2003). Harper's Biochemistry Illustrated (26th ed.). McGraw-Hill.
  28. ^ Turner, P., McLennan, A., Bates, A., & White, M. (2005). BIOS Instant Notes in Molecular Biology (3rd ed.). Taylor & Francis. https://doi.org/10.4324/9780203967324
  29. ^ Robert F. Weaver(2010).—5th ed.Published by McGraw-Hill
  30. ^ S.W.D. and King, R.C. (2002) A dictionary of genetics. 7th. ed. New York, NY, USD: Oxford University Press.
  31. ^ Brooker, R., Widmaier, E., Graham, L., & Stiling, P. (2017). Biology (4th ed.).
  32. ^ Jones, M., Fosbery, R., Gregory, J., & Taylor, D. (2014). Cambridge International AS and A Level Biology Coursebook with CD-ROM (4th ed.). Cambridge, MA: Cambridge University Press
  33. ^ Johnson, L. G. (1987). Biology. Dubuque, Iowa: Wm. C. Brown.
Ji "https://ku.wikipedia.org/w/index.php?title=Wergeran_(biyolojî)&oldid=1538509" hatiye standin.